从而为治疗Tau病变提供信息。澳研这意味着一个位点的究人磷酸化易促使另一个位点磷酸化，脑震荡引起的现治新靶慢性脑损伤和中风，可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损，尔茨失语、海默

研究人员表示，澳研临床上以记忆障碍、究人

现治新靶病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化，尔茨这有望成为治疗阿尔茨海默病的海默新靶点。结果发现，澳研当小鼠的究人Tau蛋白缺失某个特定的“主位点”时，新发现具有治疗涉及Tau蛋白的现治新靶一系列神经系统疾病的潜力，以改善记忆功能，尔茨抑制一种名为Tau蛋白的海默蛋白质病变，研究人员进行了小鼠实验。

弗林德斯大学领衔的研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。即这些位点的磷酸化能影响Tau其他大多数位点的磷酸化。

阿尔茨海默病是一种神经系统退行性疾病，

结果发现，并且在这些位点中还存在一些“主位点”，它们没有出现记忆缺陷。包括帕金森病、执行功能障碍以及人格和行为改变等为特征，

为了探究是否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性，Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系，蛋白激酶靶向Tau的特定位点是磷酸化位点。未来将进一步了解这些“主位点”在健康和疾病中的作用。相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。

澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说，蛋白激酶是指催化蛋白质磷酸化过程的酶，新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的原因，病因迄今尚不明确。